جزوه رنگی و تایپ شده انرژی و محیط زیست
مجید عباسپور آزمون سمیرا خدیوی دانشگاه پیام نور دانشگاه صنعتی شریف علمی کاربردی کریستین ان.جی.او با
(-). ()ً ً -() () () () () () () [از پروس. ناتل آکاد علمی ایالات متحده آمریکا ، شکل 3A. کریستالوگرافی پروتئین دقیق در وضوح فوق العاده بالا: توزیع الکترون والانس در کرامپین ، توسط کریستین جلس و همکاران ، حق چاپ (2000) آکادمی ملی علوم ایالات متحده ، ایالات متحده.]
-= ً ً () ، ً (-). () (-). 
(). محیط زیست هستند و قسمت های آبگریز که با یکدیگر و هسته تعامل دارند. بسته بندی لیپیدها به لیپوپروتئین ها (که در فصل 14 مورد بحث قرار گرفته است) حمل و نقل موثر آنها را در خون امکان پذیر می کند و یادآور کانتینر سازی بار برای حمل و نقل موثر از راه دور از طریق کشتی های باری ، قطارها و کامیون ها است.
لیپوپروتئین با چگالی بالا (HDL) و لیپوپروتئین با چگالی کم (LDL) دو نوع حامل لیپوپروتئین هستند که به ترتیب با کاهش یا افزایش بیماری قلبی در ارتباط هستند و بنابراین اغلب از آنها به عنوان کلسترول خوب و بد نام برده می شود. در واقع ، مولکول های کلسترول و مشتقات آنها که توسط HDL و LDL حمل می شوند اساساً یکسان هستند و به خودی خود نه خوب هستند و نه بد. با این حال ، HDL و LDL اثرات متفاوتی بر روی سلول ها دارند و در نتیجه ، LDL کمک می کند و به نظر می رسد HDL از گرفتگی عروق (معروف به تصلب شرایین) و در نتیجه بیماری قلبی و سکته محافظت می کند. بنابراین LDL به عنوان کلسترول بد شناخته می شود.
شکل 11-2 تصویری شماتیک از اثر آبگریز. قفس های مولکول های آب که در اطراف مولکول های غیر قطبی در محلول تشکیل می شوند ، مرتب تر از مولکول های آب در مایع فله اطراف هستند. تجمع مولکول های غیر قطبی تعداد مولکول های آب را که در تشکیل قفس های بسیار مرتب نقش دارند کاهش می دهد ، در نتیجه در مقایسه با حالت تجمیع نشده (سمت چپ) حالت آنتروپی بالاتر و انرژی مناسب تری (راست) ایجاد می شود.
تکمیل مولکولی به دلیل فعل و انفعالات غیر کووالانسی منجر به ایجاد یک قفل و کلید بین مولکول های زیستی می شود
یون ها و مولکول ها چه در داخل سلول ها و چه در سلول های خارجی دائماً با هم برخورد می کنند. هرچه غلظت هر دو نوع مولکول بیشتر باشد ، احتمال برخورد آنها با یکدیگر بیشتر است. هنگامی که دو مولکول با یکدیگر روبرو می شوند ، به احتمال زیاد به سادگی از بین می روند زیرا فعل و انفعالات غیرتوسطی که آنها را به هم متصل می کند ضعیف است و در دماهای فیزیولوژیکی وجود گذرا دارد. با این حال ، مولکول هایی که مکمل مولکولی را نشان می دهند ، نوعی کلید قفل متناسب با اشکال ، بارها یا سایر خصوصیات فیزیکی آنها ، می توانند از فاصله نزدیک چند برهم کنش غیرکوالانسی ایجاد کنند. وقتی دو مولکول مکمل ساختاری به یکدیگر برخورد می کنند ، این فعل و انفعالات چندگانه باعث می شود که آنها به هم بچسبند یا به هم متصل شوند.
شکل12-2 نشان می دهد که چگونه فعل و انفعالات ضعیف مختلف باعث اتصال محکم دو پروتئین فرضی می شود. نمونه های متعددی از این مکمل های مولکولی پروتئین به پروتئین را می توان در سراسر این کتاب یافت (برای مثال : به تصاویر 16-8، 16-9 و 16-11 مراجعه کنید). تقریباً هر آرایش دیگری از همان گروه های مولکولی روی دو سطح اجازه نمی دهد که این مولکول ها به این سختی متصل شوند. چنین مکمل مولکولی بین مناطق درون یک مولکول پروتئین جزوه انرژی و محیط زیست می دهد تا (). (). : () -ً از مولکول های دیگر متصل شود. مکمل دو مولکول پروتئین در سمت چپ به آنها اجازه می دهد بسیار محکم تر از دو پروتئین غیر مکمل در سمت راست متصل شوند.
بسته به تعداد و قدرت فعل و انفعالات غیرتوسطی بین دو مولکول و به محیط آنها ، اتصال آنها ممکن است محکم یا سست باشد و در نتیجه ، پایدار یا گذرا باشد. هر چه میل دو مولکول به یکدیگر بیشتر باشد ، تناسب مولکولی بین آنها بهتر است ، برهم کنش های غیرکوالانسی بیشتری ایجاد می شود و محکم تر می توانند به هم متصل شوند. اندازه گیری کمی مهم میل ، ثابت تفکیک اتصال 〖K 〗_dاست که در بخش 2.3 شرح داده شده است. توجه به این نکته مهم است که بسیاری از مولکول های بزرگ بیولوژیکی ساختار سفت و سختی نیستند ، بلکه می توانند تا حدودی انعطاف پذیر باشند. بنابراین اتصال یک مولکول به دیگری امکان ایجاد تغییر در شکل شریک اتصال آن را دارد. جزوه قوانین و مقررات محیط زیست که مکمل مولکولی پس از چنین فعل و انفعالات افزایش یابد ، این فرآیند را القا می کنند.
خلاصه کتاب انرژی و محیط زیست
همانطور که در فصل 3 بحث کردیم ، تقریباً همه واکنش های شیمیایی که در سلول ها رخ می دهد نیز به خاصیت اتصال آنزیم ها بستگی دارد. این پروتئین ها نه تنها واکنش ها را تسریع کرده یا کاتالیز می کنند ، بلکه این کار را با درجه بالایی از ویژگی انجام می دهند ، که بازتاب توانایی آنها در اتصال جزوه انرژی و محیط زیست به تنها یک یا چند مولکول مرتبط است. ویژگی برهم کنش ها و واکنش های بین مولکولی ، که به مکمل مولکولی بستگی دارد ، برای بسیاری از فرایندهای حیاتی حیات ضروری است.
مفاهیم اصلی بخش 2.1
پیوندهای کووالانسی و تعاملات غیرکوالانسی
• اصطلاحات آب دوست ، آبگریز ، و آمفیپاتیک / آمفیفیلیک به گرایش مولکول ها ً • • () ، (-) ، ً (-).
• ً (-) () ()
• ً (-) () () • (-).
• : • (-). () • (-).
• ً (-).
• (-).
• (-) ، • اتصال که از مکمل مولکولی ناشی می شود یکی از ویژگی هایی است که زمینه ساز فعل و انفعالات بین مولکولی در زیست شناسی است و بنابراین برای بسیاری از فرآیندهای حیاتی حیات ضروری است.
2.2 بلوک های شیمیایی سلول
یک موضوع مشترک در زیست شناسی ساخت ماکرومولکول های بزرگ و ساختارهای ماکرومولکولی از زیر واحدهای مولکولی کوچکتر است که می توان آنها را به عنوان عناصر سازنده در نظر گرفت. غالباً این زیرواحدها مشابه یا یکسان هستند. سه نوع اصلی از پروتئین های ماکرومولکول های بیولوژیکی ، اسیدهای نوکلئیک و پلی ساکاریدها همه پلیمرهای متشکل از مولکول های کوچک یا مونومرهای متصل به کووالانسی متعدد هستند (شکل 13-2). پروتئین ها پلیمرهای خطی هستند که حاوی چندین هزار آمینو اسید هستند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. اسیدهای نوکلئیک پلیمرهای خطی حاوی صدها تا میلیون ها نوکلئوتید هستند که توسط پیوندهای فسفودیستر به هم پیوند خورده اند. پلی ساکاریدها پلیمرهای خطی یا منشعبی از مونوساکاریدها (قندها) مانند گلوکز هستند که توسط پیوندهای گلیکوزیدی پیوند داده می شوند.
اگرچه مکانیسم های واقعی تشکیل پیوند کووالانسی بین مونومرها پیچیده است ، اما همانطور که خواهیم دید ، تشکیل پیوند کووالانسی بین دو مونومر معمولاً شامل از دست دادن خالص هیدروژن (H) از یک مونومر و هیدروکسیل (OH) از مونومر دیگر است. مونومر از دست دادن خالص یک مولکول آب و بنابراین می تواند به عنوان یک واکنش کم آبی در نظر گرفته شود. تجزیه یا شکاف پیوند کووالانسی در پلیمری که یک واحد فرعی مونومر را آزاد می کند ، شامل جزوه انرژی و محیط زیست العمل معکوس یا افزودن آب به نام هیدرولیز است. پیوندهای کووالانسی که مونومرها را به یکدیگر متصل می کنند ، در شرایط بیولوژیکی نرمال پایدار هستند (به عنوان مثال 37 درجه سانتیگراد ، pH خنثی) ، بنابراین این بیوپلیمرها پایدار هستند و می توانند کارهای مختلفی را در سلول ها انجام دهند ، مانند ذخیره سازی اطلاعات ، کاتالیز کردن واکنش های شیمیایی ، خدمت به عنوان عناصر ساختاری که شکل و حرکت سلول را تعریف می کنند و بسیاری دیگر. ساختارهای ماکرومولکولی نیز می توانند با استفاده از فعل و انفعالات غیرتوسطی مونتاژ شوند. ساختار دو لایه یا دو لایه غشای سلولی توسط مونتاژ غیرتوسطی هزاران مولکول کوچک به نام فسفولیپیدها ایجاد می شود (شکل 2-13 را ببینید).
در این فصل ، ما بر روی عناصر شیمیایی سازنده سلول های آمینه ، نوکلئوتیدها ، قندها و فسفولیپیدها تمرکز می کنیم. ساختار ، عملکرد و مونتاژ پروتئین ها ، اسیدهای نوکلئیک ، پلی ساکاریدها و بیومبران ها در فصل های بعدی بحث شده است.
شکل 13-2 مروری بر سلولهای اصلی مواد شیمیایی. سه نوع اصلی از ماکرومولکول های بیولوژیکی هر کدام با پلیمریزاسیون چند مولکول کوچک (مونومر) از یک نوع خاص جمع می شوند: پروتئین های اسیدهای آمینه (به فصل 3 مراجعه کنید) ، اسیدهای نوکلئیک از نوکلئوتیدها (به فصل 5 نگاه کنید) و پلی ساکاریدها از مونوساکاریدها (قندها). هر مونومر با واكنشی كه نتیجه خالص آن از دست دادن یك مولكول آب (از دست دادن آب) است ، به صورت کووالانسی به پلیمر متصل می شود. در مقابل ، مونومرهای فسفولیپید به صورت غیر کووالانسی به یک ساختار دو لایه مونتاژ می شوند که اساس کلیه غشاهای سلولی را تشکیل می دهد (به فصل 7 مراجعه کنید).
اسیدهای آمینه که در زنجیره های جانبی خود متفاوت هستند ، پروتئین تشکیل می دهند
بلوک های سازنده یکپارچه پروتئین ها 20 اسید آمینه هستند که وقتی در یک پروتئین پلی مرار که بعضاً باقی مانده نامیده می شود ، ترکیب می شوند. تمام آمینو اسیدها دارای یک ساختار مشخصه متشکل از یک اتم کربن آلفا مرکزی (C_α) متصل به چهار گروه شیمیایی مختلف هستند: یک گروه آمینو (NH_2__) ، یک گروه کربوکسیل یا اسید کربوکسیلیک (COOH__) (از این رو اسید آمینه نامیده ) ، () () () (-). (). () (-).
-(؛ ) : (˜) در آب محلول کم هستند. هرچه زنجیره جانبی غیر قطبی بزرگتر باشد ، اسید آمینه آب گریزتر است. زنجیره های جانبی آلانین ، والین ، لوسین و ایزولوسین هیدروکربن های خطی یا شاخه ای هستند که حلقه ای تشکیل نمی دهند و از این رو اسیدهای آمینه آلیفاتیک نامیده می شوند. این اسیدهای آمینه هم مانند متیونین غیر قطبی هستند که مشابه آنها است با این تفاوت که حاوی یک اتم گوگرد است. فنیل آلانین ، تیروزین و تریپتوفان دارای حلقه های بزرگ ، آبگریز و معطر در زنجیره های جانبی خود هستند. در فصل های بعدی ما به طور مفصل خواهیم دید که چگونه زنجیره های جانبی آبگریز تحت تأثیر اثر آبگریز غالباً به داخل پروتئین ها بسته می شوند یا سطوح پروتئین هایی را که در مناطق آبگریز غشای زیستی قرار دارند ، ترسیم می کنند.
اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی قطبی را اسیدهای آمینه آب دوست می نامند. آب دوست ترین این اسیدهای آمینه زیر مجموعه ای با زنجیره های جانبی است که در pH معمولی مایعات بیولوژیکی (7˜) در داخل و خارج سلول شارژ (یونیزه) می شود (بخش 2.3 را ببینید). آرژنین و لیزین دارای زنجیره های جانبی دارای بار مثبت هستند و به آنها اسیدهای آمینه اساسی گفته می شود. آسپارتیک اسید و گلوتامیک اسید به دلیل وجود گروه های اسید کربوکسیلیک در زنجیره های جانبی خود دارای زنجیره های جانبی دارای بار منفی هستند (فرم های باردار آنها آسپارتات و گلوتامات نامیده می شوند) و آمینو اسیدهای اسیدی نامیده می شوند. آمینو اسید پنجم ، هیستیدین ، دارای یک زنجیره جانبی است که حاوی یک حلقه با دو نیتروژن است ، ایمیدازول نامیده می شود ، که می تواند در اثر تغییرات کوچک در اسیدیته محیط خود ، از بار مثبت به حالت شارژ خارج شود:
فعالیت های بسیاری از پروتئین ها با تغییر در اسیدیته جزوه انرژی و محیط زیست (pH) از () (^+) ، (^-) () () :
فهرست مطالب