جزوه تایپ شده و جامع بیوشیمی عمومی
صنایع غذایی دانشگاه پیام نور علوم آزمایشگاهی دانشگاه آزاد کاردانی تئوری پیام نور محمدی کارشناسی ارشد لنینجر برای آزمون استخدامی هارپر
– – /ً :
() ()
:
(). :
:
ً ؟
٪ (٪)
ً : !
؟
: ٪ – : : : : – – () : () -؛ : : در سیستمهاي زندهاي مانند سلول شرایط محیطی مانند دما و فشار کاملا ثابت است. لذا در اینجا آنزیمها که کاتالیزورهاي زیستی هستند وارد عمل میشوند و سرعت را زیاد میکنند. آنزیمها هم مانند کاتالیزورهاي آزمایشگاهی و غیرآلی سرعت واکنشها را با پایین آوردن انرژي فعالسازي افزایش میدهند.
چنانکه در شکل مشاهده میشود واکنش S → P تنها زمانی انجام میشود که ملکولهاي ماده اولیه A داراي انرژي لازم براي رسیدن به حالت فعال باشند. هر وکنشی اگر حتی مانند واکنش روبهرو انرژيزا هم باشد باید از حالت گذار(++S ) عبور کند. هر چه اختلاف انرژي بین مواد اولیه واکنشدهنده (سوبسترا یا S) و حالت گذار کمتر باشد (یعنی انرژي فعال سازي یا ++G ∆کمتر باشد) در نتیجه سرعت واکنش کمتر است. آنزیمها انرژي حالت گذار و لذا
++G ∆را کاهش میدهند و به این ترتیب سرعت واکنش را افزایش میدهند.
نکته: آنزیمها بر روي اختلاف انرژي آزاد (G ∆) تاثیري ندارند.
ساختار آنزیم: تقریبا تمامی آنزیمها پروتئینی هستند (به غیر از چند استثناء که از جنس RNA هستند). آنزیم میتواند به تنهایی فعال باشد و یا براي فعالیت خود به جزء شیمیایی دیگري به نام کوفاکتور نیاز داشته باشد. کوفاکتور میتواند یون فلزي (مثل ++Mg و یا ++Cu ) و یا یک ملکول آلی (کوآنزیم) باشد. چنانچه فلز و یا کوآنزیم محکم به آنزیم باند شوند و جدا نگردد به آنها گروه پروستتیک میگویند. آنزیم به همراه کوآنزیم و یون فلزي را هولوآنزیم می -گویند. قسمت پروتئینی چنین آنزیمی را آپوآنزیم یا آپوپروتئین میگویند.
از ویژگیهاي مهم آنزیمها این است که پس از انجام هر واکنش و در پایان آن سالم و دست نخورده باقی میمانند و میتوانند واکنش بعدي را کاتالیز نمایند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا (S) ترکیب میشود و کمپلکس آنزیم -سوبسترا(ES) شکل میگیرد. در مرحله بعد با انجام واکنش آنزیمی فرآورده (P) ایجاد میشود و آنزیم رها میگردد.
دانلود رایگان خلاصه کتاب بیوشیمی عمومی pdf
هر آنزیمی ساختار سه بعدي ویژه خود را داراست که آن را براي انجام فعالیت آنزیمی مناسب میسازد. بخشی از آنزیم که با سوبسترا در تماس قرار میگیرد جایگاه فعال (active site) نام دارد. کاتالیز توسط جایگاه فعال انجام می -شود. میدانیم که هر واکنش شیمیایی توسط آنزیم خاصی انجام میشود. به عبارتی دیگر هر آنزیمی سوبستراي خاص خود را شناسایی و آن را به محصول تبدیل میکند. این اختصاصی بودن آنزیم به دلیل ساختار جایگاه فعال است که متناسب با سوبسترا میباشد.
در ارتباط با ساختار جایگاه فعال چند فرضیه مطرح شده است:
مدل قفل و کلید فیشر(Fischer lock and key model) : فیشر درسال 1890 مطرح کرد که جایگاه فعال ساختار سخت و غیر قابل انعطاف دارد که دقیقا مکمل سوبسترا است و سوبسترا در آن قرار میگیرد، مشابه قرار گرفتن قفل در کلید.
ج
هر کدام از این مدلها تا حدودي خصوصیات آنزیمی را توجیه میکند. امروزه ثابت شده است که جایگاه فعال متناسب با حالت گذار سوبسترا (++(S است. در شکل زیر یک واکنش فرضی یعنی نحوه شکسته شدن یک میله توسط آنزیمی که جایگاه فعال آن مشابه حالت گذار است نشان داده شده است.
طبقهبندي آنزیمها
آنزیمها با تمامی تنوعی که دارند در شش گروه طبقهبندي میشوند:
EC = enzyme commission number
1) اکسیدوردوکتازها: واکنشهاي اکسایش و کاهش را کاتالیز میکنند. مهمترین آنها دهیدروژنازها هستند، مانند آنزیم سوکسینات دهیدروژناز:
2) ترانسفرازها: عامل ویژهاي مثل آمین، فسفات و … را از ملکولی به ملکول دیگر انتقال میدهند. مثل آمینوترانسفرازها که گروه آمین را جابهجا میکنند:
3) هیدرولازها: واکنش آبکافت را انجام میدهند، یعنی با اضافه کردن آب پیوند را میشکنند. مثل پپتیدازها که پیوند پپتیدي را میشکنند:
4) لیازها: گروه ویژهاي را بدون واکنش هیدرولیزي از ملکول برمیدارند و یا به ملکول اضافه میکنند. :
) : — —-:
) : :
-؛ :
() () -() () () میباشد:
=
این معادله به نام میکائلیس- منتن (محققان ابداع کننده آن) نامیده میشود. در این معادله [S] غلظت سوبسترا ،Vmaxسرعت حداکثر و Km ثابت میکائلیس نامیده میشود که این کمیتها را با سرعت واکنش (V) ارتباط میدهد.
تعریف Km : به غلظتی از سوبسترا که بتواند نصف سرعت ماکزیمم را ایجاد کند Km میگویند. بنابراین واضح است که واحد Km غلظت (mol/Lit) است.
Km میتواند تا حدي (نه دقیقا) نشان دهنده گرایش آنزیم به سوبستراي خود باشد، یعنی هر چه Km کوچکتر باشدمیتوانیم بگوییم میزان گرایش آنزیم به سوبسترا بیشتر است. مثلا آنزیم با Km= 10-5M در مقایسه با یک آنزیم با Km= 10-3M ، 100 برابر سوبستراي کمتري نیاز دارد تا به نصف Vmax برسد.
معادله میکائلیس- منتن را میتوان از نظر جبري به معادلاتی تبدیل نمود که براي تهیه اطلاعات تجربی آنزیمها مثل Km و یا Vmax مفیدتر باشند. مثلا با معکوس کردن معادله میکائلیس-منتن خواهیم داشت:
این شکل معادله میکائلیس-منتن را معادله لینویور- برك مینامند. براي آنزیمهایی که از رابطهمیکائلیس – منتن پیروي میکنند این نحوه نمایش یک خط راست ایجاد میکند که شیب آن برایر با میباشد. مزیت این نحوه نمایش این است که امکان تعیین مقدار صحیحتر Vmax را فراهم میآورد که بااستفاده از یک نمودار ساده V در برابر [S] میتوان آن را تخمین زد. در ضمن این نمودار در تمایز بین انواعمختلف مکانیسمهاي واکنشهاي آنزیمی و بررسی مهارکنندههاي آنزیمی مفید میباشد.
مهارکنندههاي آنزیمی
بعضی از ترکیبات میتوانند با آنزیم یا کمپلکس آنزیم- سوبسترا ترکیب شده و فعالیت آنزیم را تحت تاثیر قرار دهند. چنانچه این ترکیبات از تشکیل شدن محصول توسط آنزیم جلوگیري کنند به نام مهارکننده-هاي آنزیمی نامیده میشوند. مهارکنندهها دو نوعاند: دائمی یا برگشتناپذیر و برگشتپذیر.
مهارکنندههاي برگشتناپذیر (irreversible inhibitors): به آنزیم متصل شده و به صورت دائمی آن را غیر فعال میکنند. مثل دي ایزوپروپیل فسفوفلوریدات (diisopropylphosphofluoridate or DIFP) (): ) ((: () () – ()
فهرست مطالب